Part 24
1. Extrazellulare und intrazellulare Verdauung.
„Corpora non agunt nisi soluta.“ Dieser alte Satz spielt im Leben der Zelle eine überaus große Rolle. Damit die aufgenommenen Nahrungsstoffe chemisch wirken und zum Aufbau der lebendigen Substanz verwendet werden können, müssen sie in gelöstem Zustande sein; da aber die vom Organismus aufgenommene Nahrung zum Teil geformte Nahrung ist, muß sie erst in lösliche Formen übergeführt werden, und diesen Vorgang bezeichnen wir als +Verdauung+. Wir sehen, daß nur wenige Zellen die Fähigkeit haben, geformte Nahrung in sich aufzunehmen; bei diesen sprechen wir dann von einer „+intrazellularen Verdauung+“, da die Ueberführung der geformten Nahrung in lösliche Verbindungen hier im Innern der Zelle vor sich geht. Die große Mehrzahl der Zellen dagegen kann keine geformte Nahrung in ihren Zellkörper hineinziehen; bei ihnen muß also die Umsetzung der geformten Nahrungsstoffe in lösliche Formen schon außerhalb der Zelle stattfinden, damit eine Aufnahme möglich ist. Wir bezeichnen daher diese Umformung als „+extrazellulare Verdauung+“ und die Aufnahme der gelösten Nahrung als „+Resorption+“.
Die Ueberführung der geformten Nahrung, wie der geronnenen Eiweißkörper, der Stärke, der Fette etc., in lösliche Verbindungen geschieht durch Einwirkung bestimmter Sekrete, welche der Zellkörper nach außen abgibt. Diese eigentümlichen Sekrete werden „+Enzyme+“ oder +gelöste Fermente+ genannt. Den Erfolg ihrer Wirkung können wir uns auch außerhalb des Organismus vor Augen führen, indem wir ein Enzym, z. B. das „+Pepsin+“, das von den Zellen der Magendrüsen produziert wird, auf eine geronnene Eiweißflocke einwirken lassen. Tun wir z. B. in ein Becherglas eine Lösung von +Pepsin+ in Wasser, das wir mit dem gleichen Volumen 0,4-proz. Salzsäure versetzt haben, so sind wir im Besitze eines künstlichen Magensaftes. Wenn wir in diese Verdauungslösung eine Fibrinflocke, d. h. eine Flocke jenes Eiweißkörpers, der durch seine spontane Koagulation die Gerinnung des Blutes außerhalb der Blutgefäße herbeiführt, hineinlegen und das Becherglas in einem Verdauungsofen auf Körpertemperatur erwärmen, so finden wir nach einiger Zeit, daß die feste Fibrinflocke anfängt, aufzuquellen, von außen her durchsichtig zu werden und sich allmählich in der Flüssigkeit aufzulösen. Schließlich ist die ganze Fibrinflocke als solche verschwunden, und wir finden statt ihrer in der Flüssigkeit verteilt +Pepton+, jenen einfachen Eiweißkörper, der, wie wir bereits früher gesehen haben, durch hydrolytische Spaltung des polymeren Eiweißmoleküls entsteht, in Wasser löslich ist, durch organische Membranen diffundiert und beim Kochen nicht mehr gerinnt. Neben dem Pepton finden wir noch gewisse Uebergangsstufen zwischen dem nativen Eiweiß und dem Pepton, die ebenfalls in Wasser löslich sind und als +Albumosen+ bezeichnet werden. Auf die eigentümliche Wirkungsweise der Fermente selbst werden wir sogleich näher eingehen.
Was hier bei der extrazellularen Verdauung +außerhalb+ des Zellkörpers geschieht, was wir sogar im Reagenzglase nachahmen können, das erfolgt bei der intrazellularen Verdauung +innerhalb+ des Protoplasmas. Auch hier können wir den Prozeß verfolgen, und zwar am besten an dem nackten Protoplasmaleib der Rhizopoden. +Lieberkühnia+ ist ein großes Süßwasserrhizopod, aus dessen eiförmiger membranöser Schale durch eine Oeffnung am spitzen Pol dicke, baumartig verzweigte Pseudopodienstränge heraustreten (Fig. 61). Beobachten wir mit dem Mikroskop, wie die +Lieberkühnia+ ein heftig gegen ihre Pseudopodien anschwimmendes Infusorium fängt und verdaut[109], so sehen wir, daß die Beute zuerst an den Pseudopodien hängen bleibt, durch starke Fluchtbewegungen sich immer fester und fester verstrickt und nun allmählich, sei es ganz, sei es teilweise, vom Pseudopodienprotoplasma umflossen wird (Fig. 62). Einige Zeit dauern die Bewegungen des Infusoriums noch fort, bald aber werden sie matter und matter, und gleichzeitig beginnt sich schon seine Körperform zu verändern. Dann sieht man, wie es an Volumen immer mehr abnimmt, während flüssige und körnige Teile seines Protoplasmakörpers auf das Pseudopodienprotoplasma übertreten, sich mit diesem mischen und nicht mehr unterscheidbar dem Zentralkörper der +Lieberkühnia+ zuströmen. So wird allmählich der ganze Körper des Infusoriums aufgelöst, und sein verflüssigter Inhalt mischt sich mit dem Protoplasma der +Lieberkühnia+, bis nichts Unterscheidbares mehr von ihm übrig geblieben ist. In anderen Fällen der intrazellularen Verdauung wird der Nahrungskörper, wie z. B. bei den Amöben und Infusorien, innerhalb des Endoplasmas von einer Nahrungsvakuole umgeben und in derselben Weise aufgelöst, wie in dem Exoplasma der +Lieberkühnia+. Sehr interessant sind ferner die Beobachtungen, die Miß ~Greenwood~[110] an Infusorien gemacht hat. Sie verfolgte die Schicksale der aufgenommenen Nahrungsmassen bei Vorticellinen, speziell bei +Carchesium+, und fand dabei, daß sie, während sie ihrer Verdauung unterliegen, einen ganz bestimmten Weg im Zellkörper zurücklegen, nämlich vom Zellpharynx (Fig. 63) nach der Basis der Zelle und schließlich nach der Zellmundöffnung, wo die unverdauten Massen wieder ausgeworfen werden. Dabei ist es sehr bemerkenswert, daß die Nahrungsmassen in der Konkavität, die der wurstförmige Zellkern dem Zellinnern zukehrt, längere Zeit liegen bleiben, um hier hauptsächlich ihre Zersetzung zu erfahren. Es deutet diese Tatsache offenbar auf eine nähere Anteilnahme des Kerns an der Verdauung der Nahrungsmassen in der Zelle hin. Bei +Paramaecium+ hat ~Pütter~ die Zirkulation des Protoplasmas mit den Nahrungsmassen verfolgt und die nachstehende Zeichnung (Fig. 64) freundlichst zur Verfügung gestellt, auf der die Pfeile den Weg der Strömung angeben.
Ebenso wie die Eiweißkörper durch das „+Pepsin+“ in saurer und durch das „+Trypsin+“ in alkalischer Lösung werden auch die unlöslichen Kohlehydrate, wie Stärke, sowohl bei intrazellularer als bei extrazellularer Verdauung durch die Einwirkung gewisser Enzyme in lösliche Formen übergeführt. Die Stärke ist, wie wir sahen, ein Polysaccharid, das aus der Vereinigung mehrerer Zuckermoleküle in Anhydridform besteht. Bei der Einwirkung der Enzyme, z. B. des „+Ptyalins+“, des Speichel- und des Pankreassaftes im Tiere oder der „+Diastase+“ in der Pflanze, wird nun das polymere Stärkemolekül unter Wasseraufnahme in Maltose und diese weiterhin durch die „+Maltase+“ in die einfachen Traubenzuckermoleküle gespalten, die in Wasser löslich sind. Bei der intrazellularen Verdauung der Infusorien werden die Stärkekörner, wie ~M. Meissner~[111] gezeigt hat, von außen her langsam angedaut, so daß sie wie angefressen aussehen (Fig. 65), bis sie schließlich ganz aufgelöst sind. Indessen scheint es nach den ausgezeichneten Untersuchungen von Miß ~Greenwood~[112] und ~Meissner~ (l. c.), daß Rhizopoden, wie z. B. Amöben, obwohl sie gelegentlich Stärke in sich aufnehmen, dieselbe doch nicht zu verdauen imstande sind.
Die Fette endlich werden bei der extrazellularen Verdauung durch das Fettferment, das „+Steapsin+“, ebenfalls unter Wasseraufnahme gespalten in Glyzerin und Fettsäuren, wovon die letzteren sich mit Alkalien zu Seifen verbinden. Glyzerin sowie Seifen aber sind löslich und können resorbiert werden. Dagegen findet bei der intrazellularen Aufnahme der neutralen Fetttröpfchen als solcher nicht immer eine sofortige Verdauung statt. Wie ~Meissner~ beobachtet hat, behalten Amöben und Infusorien aufgenommene Fetttröpfchen tagelang unverändert in ihrem Protoplasma, und Miß ~Greenwood~ hat gefunden, daß +Amoeba+ und +Actinosphaerium+ das aufgenommene Fett überhaupt nicht verdauen.
2. Die Enzyme und ihre Wirkungsweise[113].
Die Enzyme sind eine physiologisch so überaus interessante Gruppe von Körpern, daß es notwendig ist, etwas näher auf sie einzugehen und vor allem ihre eigentümliche Wirkungsweise kennen zu lernen. +Wir verstehen nämlich unter Enzymen oder gelösten Fermenten eine Reihe von Stoffen aus dem Tier- und Pflanzenreich, welche die merkwürdige Eigentümlichkeit haben, gewisse chemische Umsetzungen herbeizuführen, ohne selbst dabei verbraucht zu werden.+ Wenn man mit einer bestimmten Menge eines Enzyms eine große Menge einer chemischen Verbindung gespalten hat, so findet man die ursprüngliche Menge des Enzyms noch unverändert in der Flüssigkeit vor. Unter geeigneten Bedingungen kann man daher mit einer kleinen Menge des Enzyms eine unbegrenzte Menge gewisser Stoffe zerspalten.
Leider sind unsere Kenntnisse vom Wesen der Enzyme und ihrer Wirkungsweise noch immer gering trotz der vielen Erfahrungen, die uns die letzten Jahre gebracht haben und trotz der fortwährenden Verwendung, die der Begriff auf Schritt und Tritt in der Physiologie findet. In letzterer Beziehung möchte man fast von einer geradezu mißbräuchlichen Verwendung sprechen.
Zunächst ist nämlich schon die chemische Natur der Enzyme so gut wie unbekannt. Zwar kann man in manchem Lehrbuch lesen: „Die Enzyme sind komplizierte stickstoffhaltige Verbindungen, die den Eiweißkörpern nahestehen“, aber das ist nichts Besseres als eine Vermutung, und das gleiche gilt von der in neuerer Zeit mehrfach geäußerten Ansicht, daß die Enzyme zur Gruppe der Nukleoproteide gehören. Bis jetzt ist noch kein Enzym mit Sicherheit isoliert worden, geschweige denn in seiner chemischen Zusammensetzung erkannt, selbst nicht einmal die am besten studierten Enzyme der Verdauungssäfte. Auch die neueren Angaben von ~Pekelharing~[114], daß es ihm gelungen sei, das Pepsin des Magensaftes rein darzustellen, ändern an dieser Tatsache nichts. Wenn ~Pekelharing~ versichert, das Pepsin als chemisches Individuum isoliert zu haben, so kann man ihm das glauben, wenn man will. Einen Beweis für seine Behauptung hat er nicht geliefert, denn es existiert kein Kriterium, auf Grund dessen man wirklich entscheiden könnte, ob das ~Pekelharing~sche Pepsin ein chemisches Individuum ist oder ein Gemisch. Nach den Befunden von ~Friedenthal~ und ~Miyamota~[115] läßt sich die Nukleinsäure- wie die Eiweißkomponente entfernen, ohne daß die enzymatische Wirksamkeit des Pepsins oder Trypsins verloren geht. Die Sache liegt hier also genau so zweifelhaft wie bei den verschiedenen Eiweißkörpern, von denen wir ebenfalls nicht mit Gewißheit sagen können, ob sie chemisch einheitliche Verbindungen sind oder Gemische von solchen. Ja, bei vielen Eiweißkörpern steht es sogar vielleicht noch insofern besser, als man allenfalls ihre Kristallisationsfähigkeit für ihren Charakter als chemische Individuen geltend machen kann. Das ist bei den Enzymen nicht einmal der Fall. Aber selbst wenn es gelänge, Enzyme rein zu gewinnen, dann wäre noch immer ihre stereochemische Konstitution zu ermitteln. Davon scheinen wir aber noch weiter entfernt zu sein wie bei den Eiweißkörpern.
Bei diesem Zustande bleibt also nichts übrig, als die Enzyme lediglich durch ihre Wirkung zu charakterisieren und, wie oben gesagt, das Gemeinsame in ihrer Wirkung darin zu sehen, daß sie große Mengen bestimmter chemischer Verbindungen spalten können, ohne selbst dabei verbraucht zu werden.
Bei dieser Charakteristik kommt aber wesentlich die Frage in Betracht, wie man sich diese eigentümliche Wirkungsweise der Enzyme chemisch oder physikalisch zu denken hat. Die alte ~Liebig~sche Vorstellung, daß das Fermentmolekül die Schwingungen seiner eigenen Atome auf die der zu spaltenden Verbindung überträgt und dadurch das chemische Gleichgewicht im Molekül dieser Verbindung stört, ist heute wohl gänzlich verlassen worden. Die heutigen Vorstellungen über die Theorie der Enzymwirkungen betrachten als Prinzip derselben die chemische Affinität des Enzymmoleküls zu dem Molekül der Verbindung, auf die es wirkt, und ordnen die Enzymwirkungen ganz allgemein der großen Gruppe von katalytischen Prozessen unter, die wir in ihren einfachsten Fällen schon lange aus der anorganischen Chemie kennen. Um ein Verständnis für einen Vorgang zu gewinnen, ist es immer der zweckmäßigste Weg, denselben in seiner einfachsten bekannten Form zu studieren, und das hat bekanntlich heute zu einem eingehenden Studium der einfachsten katalytischen Prozesse von seiten der physikalischen Chemie geführt. Vor allem hat ~Ostwald~ in dieser Beziehung anregend gewirkt, indem er zunächst versucht hat, den Begriff der Katalyse faßbar zu definieren. Er findet +das Wesen der Katalyse in der Geschwindigkeitsänderung eines chemischen Vorganges durch die Gegenwart eines fremden Stoffes+, den er „Katalysator“ nennt. „+Ein Katalysator ist jeder Stoff, der, ohne im Endprodukt einer chemischen Reaktion zu erscheinen, ihre Geschwindigkeit verändert+“[116]. Es ist hier nicht der Ort, die Frage aufzuwerfen, ob diese Definition wirklich allgemein durchführbar ist und vor allem, ob sie sich in dieser so sehr heterogene Dinge zusammenfassenden Form als praktisch erweisen wird. Jedenfalls ist die Analogisierung der Enzymwirkungen mit den einfachsten katalytischen Prozessen der Chemie durch das eingehendere Studium der letzteren von seiten ~Ostwald~s und seiner Schüler für die Auffassung der ersteren außerordentlich fruchtbar geworden. Besonders die Arbeiten von ~Bredig~[117], der die Metalle in ihrem kolloiden Zustande direkt als „anorganische Fermente“ bezeichnet, haben eine solche Fülle von interessanten Uebereinstimmungen zwischen diesen und den organischen Enzymen zum Teil neu entdeckt, zum Teil näher beleuchtet, daß man hinsichtlich der Wirkungsweise beider wohl ohne allzuschwere Bedenken das gleiche Prinzip voraussetzen darf.
Das gewöhnlich als Paradigma zitierte Beispiel einer katalytischen Wirkung ist bekanntlich die Katalyse des Wasserstoffsuperoxyds durch Platin. Bringt man in ein trockenes Reagenzglas eine Spur Platinmoor und übergießt man dieses mit einer 1-proz. Wasserstoffsuperoxydlösung (H₂O₂), so tritt sofort eine heftige Gasentwicklung ein. Kleine Sauerstoffblasen steigen in der Flüssigkeit in ungeheuerer Menge empor und bringen die Flüssigkeit förmlich zum Schäumen. Nach der von ~Bredig~ neuerdings gegebenen Formulierung ist der Vorgang dabei folgender:
1. y H₂O₂ + n Pt = PtₙOᵧ + y H₂O, 2. PtₙOᵧ + y H₂O₂ = n Pt + y H₂O + y O₂.
Das heißt: Das Platin reißt aus dem Molekül des Wasserstoffsuperoxyds ein Atom Sauerstoff heraus, bildet selbst ein Oxyd und gibt beim Hinzutritt neuer Wasserstoffsuperoxydmoleküle wieder Sauerstoff ab, indem derselbe mit dem zweiten Atom Sauerstoff eines Wasserstoffsuperoxydmoleküls sich zu austretenden Sauerstoffmolekülen vereinigt. Schält man aus diesem Vorgang das Prinzip heraus, so liegt es in der Bildung und dem Wiederzerfall eines +Zwischenproduktes+. Der katalytisch wirkende Stoff fesselt durch seine Affinität einen Bestandteil der Verbindung, die er dadurch spaltet, und gibt denselben an einen Körper mit stärkerer Affinität wieder ab, so daß der Katalysator immer wieder für neue Spaltungen zur Verfügung steht. Interessant ist es, daß man diesen Vorgang durch Zufügung bestimmter chemischer Stoffe hemmen kann, genau so wie gewisse Lebensvorgänge durch bestimmte Narcotica oder Gifte gelähmt werden. Vergiftet man nämlich das Platinmoor mit einigen Tropfen Schwefelammoniumlösung (Ammoniumhydrosulfid, NH₄SH), so tritt die Wasserstoffsuperoxydkatalyse gar nicht oder doch nur in sehr schwachem Umfange ein. Genau so wie hier die Wasserstoffsuperoxydkatalyse kann auch eine Menge von enzymatischen Prozessen durch ganz bestimmte chemische Stoffe gehemmt werden.
Das Prinzip der Katalyse ist offenbar ziemlich weit verbreitet. So liegt es z. B. nach der bereits sehr alten und noch immer allgemein gebräuchlichen Auffassung von ~Clément~ und ~Désormes~ dem Bleikammerprozeß bei der Herstellung der englischen Schwefelsäure zugrunde, wo die Oxyde des Stickstoffes die Rolle des Katalysators spielen, indem sie einerseits fortwährend Sauerstoff aus der Luft aufnehmen und Salpetersäure bilden, anderseits fortwährend Sauerstoff an die schwefelige Säure abgeben und dieselbe zu Schwefelsäure oxydieren. Auch die Reduktion des Indigblaues zu Indigweiß durch Traubenzucker in einer mit kohlensaurem Natron versetzten Lösung und die fortwährende Reoxydation des Indigweißes zu Indigblau bei Zutritt von Luftsauerstoff beruht jedenfalls auf dem gleichen Prinzip. In diesem Falle ist der Indigofarbstoff der Katalysator. Ferner dürfte hierher gehören die Oxydation des Trimethylamins und seine Reduktion durch reduzierende Substanzen und noch manches andere Beispiel. Indessen sind alle diese Prozesse bisher noch nicht so gründlich auf die bei ihnen ablaufenden Zwischenreaktionen hin durchgearbeitet, daß ihre Auffassung als katalytische Prozesse im Sinne der Platinkatalyse des Wasserstoffsuperoxyds schon genügend gesichert erschiene.
Es soll hier nicht unerwähnt bleiben, daß möglicherweise der Reaktionsmechanismus auch bei der Wasserstoffsuperoxydkatalyse sogar in wesentlich anderer Gestalt sich vollzieht als die hier zugrunde gelegte, schon von ~Traube~ vertretene Auffassung ihn darstellt, wonach das Wasserstoffsuperoxyd zugleich Oxydations- und Reduktionsmittel ist. So vertritt ~Manchot~ nach einer persönlichen Mitteilung seinerseits auf Grund seiner Untersuchungen über die Superoxyde des Eisens und die katalytischen Wirkungen der Eisensalze[118] die Anschauung, daß das Wasserstoffsuperoxyd lediglich peroxydierend auf das Metall wirkt und daß die Sauerstoffentwicklung dann auf einem spontanen Zerfall der Superoxyde beruht. Wie dem aber auch sei, in jedem Falle haben wir dasselbe Prinzip, +daß eine bestimmte Verbindung+, im vorliegenden Falle ein Metalloxyd, +fortwährend zerfällt und sich wieder bildet+.
Macht man die Annahme, daß den Wirkungen der Enzyme das gleiche Prinzip zugrunde liegt wie dieser Gruppe von katalytischen Vorgängen, so sind die eigenartigen enzymatischen Prozesse in der organischen Natur auf ein einfaches Schema zurückgeführt. Eine solche Annahme aber hat durchaus nichts gegen sich. Im Gegenteil, sie ist im höchsten Grade wahrscheinlich, wenn sie auch naturgemäß erst ihre endgültige Bestätigung finden kann, nachdem die Enzyme hinsichtlich ihrer chemischen Konstitution genau bekannt und die Zwischenreaktionen bei ihrer Wirkung ermittelt sind.
Bei +einer+ Gruppe von Enzymen wird diese Annahme besonders plausibel.
Die soeben genannten Beispiele von katalytischen Prozessen haben das Gemeinsame, daß bei ihnen der Katalysator die Rolle eines Sauerstoffüberträgers spielt. Infolge seiner Affinität zum Sauerstoff bindet er den Sauerstoff an sich, um ihn an einen Stoff mit größerer Sauerstoffaffinität wieder abzugeben. In diesem Punkte nun besteht eine vollkommene Analogie mit der erst in neuerer Zeit bekannt gewordenen Gruppe von Enzymen, die als „+Oxydasen+“ bezeichnet zu werden pflegen. Diese Stoffe, wie die Laccase, Tyrosinase, Schinoxydase, Katalase und andere, die besonders im Pflanzenreich, aber auch im Tierkörper eine große Verbreitung zu besitzen scheinen, stimmen in ihrer Wirkung als Sauerstoffüberträger in jeder Hinsicht mit den genannten Katalysatoren vom Typus des Platinmoors überein.
Als eine besonders charakteristische Eigenschaft vieler Enzyme muß man die Eigentümlichkeit betrachten, daß das Enzym immer nur für eine einzige ganz bestimmte chemische Verbindung sich wirksam erweist. ~Emil Fischer~, dessen Arbeiten die Lehre von den Enzymen einen besonderen Fortschritt verdankt, hat das Verhältnis zwischen dem Enzymmolekül und der Verbindung, auf die es wirkt, sehr treffend verglichen mit dem Verhältnis zwischen dem Schlüssel und seinem Schloß. Nur der eine einzige Schlüssel, der für das bestimmte Schloß gemacht ist, vermag dasselbe aufzuschließen, und auch nur dieses betreffende Schloß vermag er zu öffnen. Diese spezielle Anpassung geht in einzelnen Fällen so weit, daß die Enzyme nicht einmal auf die +isomeren+ Verbindungen der entsprechenden Körper wirken, auf die sie ihre Wirksamkeit entfalten. So hat ~Emil Fischer~ z. B. folgende Tatsachen feststellen können. Als er die enzymatische Spaltung von Glykosiden (d. h. Zuckerarten, in denen eine OH-Gruppe durch gewisse Säuren oder Alkohole ersetzt ist) untersuchte, fand er, daß das +Emulsin+, ein Enzym, das in den bitteren Mandeln in großer Menge enthalten ist, nur das β-Methylglykosid zu spalten imstande ist, nicht aber das α-Methylglykosid, dessen Molekül genau dieselbe chemische Zusammensetzung besitzt wie das erstere, aber mit anderer Lage der Methylgruppe im Molekül. Dagegen vermag die +Maltase+, ein Enzym, das aus getrockneten und gepulverten Hefezellen gewonnen wird und im Malzextrakt vorkommt, umgekehrt nur das α-Methylglykosid zu spalten, nicht die isomere β-Verbindung.
Einen bedeutenden Impuls erhielt das Studium der Fermente vor wenigen Jahren durch die Untersuchungen ~E. Buchner~s. Während man früher ganz allgemein geglaubt hatte, daß die traubenzuckerspaltende Wirkung der Hefezellen (Fig. 10, p. 78 und Fig. 66) an ihr intaktes Leben untrennbar gebunden sei, kurz, daß die Spaltung des Traubenzuckermoleküls in Alkohol und Kohlensäure durch den Stoffwechsel der Zelle selber bewirkt werde, ist es ~E. Buchner~ gelungen, aus der Hefe einen Preßsaft zu gewinnen, der keine Hefezellen mehr enthält und dennoch, allerdings nur eine Zeitlang, eine starke Gärtätigkeit entfaltet. ~Buchner~ hat daraus den Schluß gezogen, daß die Alkoholgärung ein rein enzymatischer Prozeß ist und daß die Hefezellen ein Enzym enthalten, die „+Zymase+“, das nur durch Zertrümmerung des Zellkörpers aus demselben befreit werden kann und außerordentlich labil zu sein scheint. Man hat freilich gegen die ~Buchner~sche Annahme der „Zymase“ im Hinblick auf die kurze Wirksamkeitsdauer des Hefepreßsaftes den Einwand erhoben, daß es sich bei der Wirkung des Preßsaftes nicht um ein Enzym, sondern um überlebende Fetzen oder Trümmer des Protoplasmakörpers der Hefezellen handle, allein durch eine Anzahl von schwerwiegenden Kontrollversuchen hat dieser Einwand in letzterer Zeit immer mehr an Gewicht verloren. Dagegen dürften diejenigen wohl vorläufig viel zu weit gehen, die nun im Anschluß an die ~Buchner~sche Entdeckung die Ansicht vertreten, daß überhaupt +alle+ Gärungsvorgänge ebenso wie die Alkoholgärung lediglich enzymatische Prozesse seien.