Part 16

Ein großer Teil dieser organischen Verbindungen und unter ihnen gerade die, welche für die lebendige Substanz von hervorragender Bedeutung sind, besitzt eine so komplizierte Konstitution, daß es der Chemie bisher noch nicht gelungen ist, einen Einblick in die räumlichen Lageverhältnisse der Atome in ihren Molekülen, d. h. in ihren letzten Teilchen, die noch die Eigenschaft des ganzen Stoffes besitzen, zu gewinnen, wenn auch vielfach bereits ermittelt werden konnte, wieviel Atome jedes Elements im Molekül des Stoffes enthalten sind.

Drei Hauptgruppen von chemischen Körpern und ihren Umsetzungsprodukten sind es vornehmlich, durch deren Vorhandensein sich die lebendige Substanz von der Substanz der leblosen Körper unterscheidet, das sind die +Eiweißkörper+, die +Fette+ und die +Kohlehydrate+. +Unter diesen drei Gruppen sind nur die Eiweißkörper und deren Derivate mit Sicherheit ganz allgemein in allen Zellen nachgewiesen worden, so daß man sie als die wesentlichen oder allgemeinen unter den organischen Bestandteilen der lebendigen Substanz den sämtlichen speziellen gegenüberstellen muß.+

a) Die Eiweißkörper.

Die Eiweißkörper (Albuminosen, Proteine) spielen als diejenigen Körper, die für alles Leben, das augenblicklich die Erdoberfläche bevölkert, durchaus unentbehrlich sind, und die ihrer Masse nach den Hauptbestandteil aller organischen Verbindungen der Zelle ausmachen, die wichtigste Rolle in der Zusammensetzung der lebendigen Substanz. Sie bestehen ausnahmslos aus den Elementen Kohlenstoff, Wasserstoff, Schwefel, Stickstoff und Sauerstoff, unter denen der Stickstoff dasjenige Element ist, das die Eiweißkörper den anderen beiden Hauptgruppen der organischen Körper, den Kohlehydraten und Fetten gegenüber besonders charakterisiert, so daß man sie auch als die stickstoffhaltigen den stickstofffreien Körpern gegenübergestellt hat. Ihr Molekül ist zwar trotz der gewaltigen Fortschritte der Eiweißchemie seiner Atomverkettung nach noch nicht bis in alle Einzelheiten hinein bekannt, aber wir wissen aus einer Reihe von Analysen, bei denen das Molekül in eine große Menge selbst noch sehr kompliziert zusammengesetzter Moleküle gespalten wird, daß es eine ungeheuer komplizierte Konstitution haben muß und, obwohl es nur die fünf Elemente C, H, N, S und O enthält, doch eine Atomenzahl in sich birgt, die oft weit über tausend geht. ~Preyer~[61] hat zuerst im Jahre 1866 eine Analyse des Hämoglobins ausgeführt, desjenigen Eiweißkörpers, der dem Blute und speziell den roten Blutkörperchen die charakteristische Farbe gibt und als Ueberträger des Sauerstoffs aus den Lungen durch das Blut zu den Zellen der Gewebe eine äußerst wichtige Rolle im Tierkörper spielt. ~Preyer~ fand die Zusammensetzung des Hämoglobinmoleküls:

C₆₀₀H₉₆₀N₁₅₄Fe₁S₃O₁₇₉

und obwohl diese Formel anfangs Befremden erregte, hat seitdem eine Reihe weiterer Analysen ganz ähnliche Resultate ergeben[62].

So läßt sich nach ~Grübler~s[63] Untersuchungen die Zusammensetzung des kristallisierten Eiweißes, das in Kürbissamen vorkommt, auf

C₂₉₂H₄₈₁N₉₀O₈₃S₂

berechnen.

~Zinoffsky~[64] fand die Formel des Hämoglobins aus Pferdeblut sogar noch größer als ~Preyer~, nämlich:

C₇₁₂H₁₁₃₀N₂₁₄O₂₄₅Fe₁S₂

und Formeln von ähnlich hoher Konstitution sind auch für das Eiweiß, welches das Weiße des Hühnereies bildet, berechnet worden. Aus allen diesen Analysen ergibt sich, +daß das Molekül der Eiweißkörper wegen der Menge der darin enthaltenen Atome außerordentlich groß sein muß+[65].

Die physikalischen Eigenschaften der Eiweißkörper.

Die natürlich vorkommenden Eiweißkörper bilden in Wasser keine eigentlichen, sondern +kolloidale Lösungen+. Seitdem ~Graham~ im Jahre 1861 zuerst kristalloide und kolloide Stoffe unterschieden hat, ist diese Unterscheidung wenigstens bezüglich des Löslichkeitsverhaltens der chemischen Stoffe immer schärfer charakterisiert worden. Während die kristalloiden Stoffe, wie z. B. fast alle Salze, in Wasser Lösungen bilden, indem sich ihre Moleküle gleichmäßig im Lösungsmittel isoliert voneinander verteilen, bleiben in den Lösungen kolloider Stoffe die Moleküle zu mehr oder weniger großen Komplexen miteinander verbunden, so daß sie als feine Partikel im Lösungsmittel suspendiert sind. Aus der kolloidalen Natur der Eiweißlösungen ergibt sich die wichtige +Eigenschaft der Eiweißkörper wie andere kolloide Stoffe durch semipermeable Membranen nicht zu diffundieren+. Bringt man in ein weites Glasrohr, dessen Oeffnung mit einer Membran, am besten von künstlichem Pergament, überzogen ist (Fig. 42), eine Lösung von Kochsalz oder einem anderen löslichen Salz in Wasser und hängt man das Glasrohr in ein Gefäß mit reinem Wasser, so findet man nach kurzer Zeit, daß die Salzlösung in dem inneren Glasrohr bedeutend an Konzentration abgenommen hat, während das Wasser im äußeren Gefäß jetzt einen ebenso großen Prozentgehalt an Salz besitzt wie die Lösung im inneren Glasrohr. Es ist also Salz aus dem Glasrohr durch die Membran in das äußere Wasser diffundiert, bis der Prozentgehalt an Salz in beiden Flüssigkeiten gleich war. Nimmt man aber statt des Salzes eine Lösung von Hühnereiweiß, die man erhält, wenn man das Weiße eines Hühnereies mit etwa 100 ccm Wasser tüchtig zusammenreibt und durchfiltriert, so kann man die Lösung im Dialysator, wie man diesen Apparat nennt, stunden- und tagelang stehen lassen, ohne daß eine Spur von Eiweiß aus dem inneren Rohr in das äußere Wasser diffundiert. Aus der kolloidalen Natur der Eiweißlösung erklärt sich diese Tatsache sehr einfach: die Eiweißmoleküle sind zu größeren Partikeln untereinander vereinigt, die zu groß sind, als daß sie durch die sehr feinen Poren der Membran hindurchgehen könnten, während den isolierten Molekülen der Salze kein Hindernis im Wege steht. Für die chemische Untersuchung der Eiweißkörper ist übrigens diese Eigenschaft von praktischer Bedeutung, denn man kann durch Dialyse die Eiweißkörper von allen Salzen, die etwa mit ihnen zusammen in Lösung sind, immer leicht trennen.

Schließlich darf nicht übersehen werden, daß die Eiweißmoleküle durch Einwirkung bestimmter Reagentien übergeführt werden können in Stoffe, +welche durch Membranen diffundieren+, ohne dabei die chemischen Eigenschaften der Eiweißkörper verloren zu haben. Diese Stoffe, in die z. B. die Eiweißkörper unter dem Einfluß der Verdauungssäfte des Magens und des Pankreas im Körper übergehen, werden als „+Albumosen+“ und „+Peptone+“ bezeichnet, und man weiß, daß sie durch Spaltung des ursprünglichen Eiweißmoleküls unter Wasseraufnahme entstehen, daß sie Hydrate der ursprünglichen Eiweißkörper vorstellen. Aus dieser Tatsache ergibt sich eine wichtige Schlußfolgerung. Da das Eiweißmolekül bei der Peptonisierung gespalten wird in Peptonmoleküle, die viel kleiner und daher diffusibel sind, die aber in chemischer Beziehung die Eigenschaften der Eiweißkörper haben, so folgt daraus, +daß das ursprüngliche Eiweißmolekül kein einfaches Molekül ist, sondern ein polymeres Molekül, d. h. ein Molekül, das aus einer kettenartigen Verknüpfung vieler gleichartiger Moleküle besteht+. Bei dem Uebergang in den Peptonzustand zerfällt das Eiweißmolekül unter Wasseraufnahme in die einzelnen gleichartigen Atomgruppen, die zwar noch sämtlich die chemischen Eigenschaften der Eiweißkörper haben, aber viel kleinere Moleküle vorstellen.

Hat die Unterscheidung ~Graham~s zwischen kristalloiden und kolloiden Stoffen bezüglich der Verschiedenheiten ihrer Löslichkeit gerade in neuerer Zeit zu sehr wichtigen Anschauungen und Erfahrungen geführt, so ist sie doch bezüglich der Verschiedenheiten im Kristallisationsvermögen nicht aufrecht zu erhalten gewesen. Die kristalloiden Stoffe sollten aus ihren Lösungen auskristallisieren können, die kolloiden Stoffe dagegen nicht. In Wirklichkeit kennen wir heute eine Menge +Eiweißkörper, die echte Kristalle bilden können+, wie die bereits genannten Eiweißkörper in den Kürbiskernen, die als Aleuronkörner in Pflanzensamen weit verbreitet vorkommen, und wie ferner das Hämoglobin der roten Blutkörperchen. Schüttelt man z. B. geschlagenes Meerschweinchenblut längere Zeit mit etwas Aether, wodurch das Hämoglobin aus der Substanz der roten Blutkörperchen ausgezogen und in die Blutflüssigkeit übergeführt wird, und läßt man einen Tropfen dieser Flüssigkeit auf einer Glasplatte langsam verdunsten, oder noch besser, vermischt man etwas Meerschweinchenblut mit Kanadabalsam, der in Aether gelöst ist, auf einem Objektträger und bedeckt das Ganze sogleich mit einem Deckgläschen, so scheiden sich allmählich sehr zierliche tetraederförmige Kristalle aus (Fig. 43 +II+), die reines Hämoglobin vorstellen. Ebenso ist es in neuerer Zeit gelungen, auch eine ganze Reihe anderer Eiweißkörper zur Kristallisation zu bringen.

Wenig aufgeklärt ist bisher eine weitere physikalische Eigentümlichkeit, die fast allen Eiweißkörpern mit Ausnahme weniger Stoffe dieser Gruppe, wie z. B. der Peptone, zukommt, das ist +die Fähigkeit, zu gerinnen, zu koagulieren+. Die Gerinnung besteht in einem Uebergang aus dem gelösten in einen festeren Zustand innerhalb des Lösungsmittels. Ein Mittel, das fast alle Eiweißkörper zur Gerinnung bringt, ist das Kochen. In einem frischen Hühnerei ist das Eiweiß in einer dicken, klaren, fadenziehenden Lösung vorhanden. Im gekochten Hühnerei dagegen ist es zu einer festen, weißen, undurchsichtigen Masse geworden, es ist koaguliert. Aus dünnen Lösungen kann sich das Eiweiß beim Kochen in Gestalt von feinen geronnenen Flocken ausscheiden. Indessen auch andere Mittel bringen das Eiweiß in seinen Lösungen zur Gerinnung und fällen es unter Trübung der Flüssigkeit durch Koagulation aus, wie z. B. gewisse organische Säuren und Alkohol. Daß die Koagulationsfähigkeit mit den kolloidalen Eigenschaften des Eiweiß in irgendeinem Zusammenhang steht, dafür scheint die Tatsache zu sprechen, daß auch anorganische Stoffe, wie Kieselsäure, in kolloidaler Lösung zu einer Gallerte gerinnen können. Stellt man z. B. Kieselsäure dar, indem man zu einer Lösung von kieselsaurem Natron Salzsäure hinzusetzt, wobei neben Kochsalz freie Kieselsäure entsteht, so kann man durch Dialyse die Kieselsäure von dem Kochsalz trennen, da sie als kolloider Körper im Gegensatz zu der Kochsalzlösung nicht durch Membranen diffundiert. Diese Kieselsäurelösung kann man aber durch Zuleiten einiger Kohlensäureblasen sofort in eine geronnene gallertähnliche Masse verwandeln.

Die chemische Zusammensetzung der Eiweißkörper.

Bis vor wenigen Jahren war unsere Kenntnis von der chemischen Zusammensetzung der Eiweißkörper noch eine sehr lückenhafte, und so fehlten uns auch noch die Anhaltspunkte, um bestimmte chemische Reaktionen mit ihnen zu machen. Trotzdem hatte man schon rein empirisch eine Reihe von Eiweißreaktionen ermittelt, die für die Eiweißkörper charakteristisch sind und die in Zweifelsfällen die Anwesenheit von Eiweiß ermitteln lassen. Diese üblichen Eiweißreaktionen, von denen allerdings eine allein nicht immer ausreichen würde, um mit vollkommener Sicherheit die Eiweißdiagnose zu gestatten, sind folgende:

1. Die +Xanthoproteinprobe+, die darin besteht, daß eine Eiweißlösung durch Kochen mit Salpetersäure gelb gefärbt wird, eine Farbe, die bei Zusatz von Ammoniak in Orange übergeht.

2. Die +Biuretprobe+: Macht man eine Eiweißlösung mit Kali- oder Natronlauge alkalisch, so nimmt sie im Kalten bei Zusatz eines Tropfens Kupfersulfatlösung eine klare, violette Farbe an.

3. Die ~Millon~+sche Probe+: Mit einer Lösung von Quecksilbernitrat und etwas salpetriger Säure längere Zeit gekocht, wird das Eiweiß rosenrot gefärbt.

4. Die ~Adamkiewicz~+sche Probe+: Eine starke Eiweißlösung mit Eisessig versetzt, zeigt bei Zusatz von konzentrierter Schwefelsäure an der Grenzfläche beider Flüssigkeiten einen roten bis violetten Ring.

5. Die ~Molisch~+sche Probe+: Eine Eiweißlösung mit einer alkoholischen Thymollösung versetzt, zeigt bei Zusatz von konzentrierter Schwefelsäure eine Rotfärbung.

6. Die +Salzsäureprobe+: Kochen mit konzentrierter Salzsäure löst die koagulierten Eiweißkörper unter Violettfärbung der klaren Flüssigkeit.

7. Die +Ferrocyankaliumprobe+: Eine Eiweißlösung, die mit Essigsäure versetzt ist, zeigt bei Zusatz von etwas Ferrocyankaliumlösung eine weiße Trübung.

8. Die +Schwefelbleiprobe+: Eine durch Kali- oder Natronlauge alkalisch gemachte Eiweißlösung liefert beim Kochen mit Bleiacetat einen schwarzen Niederschlag bezw. eine Braunfärbung von Schwefelblei.

9. Die +Jodprobe+: Als gutes mikroskopisches Erkennungsmittel der Eiweißkörper dient Zusatz von Jodtinktur oder einer Lösung von Jod in Jodkalium. Durch das Jod werden die Gerinnsel gelbbraun gefärbt.

Man hatte nun schon aus einigen dieser Proben gewisse Anhaltspunkte gewonnen für die Anwesenheit bestimmter Atomgruppen im Eiweißmolekül. So deutete z. B. die ~Millon~sche Probe darauf hin, daß ein aromatischer Atomkomplex im Eiweißmolekül enthalten ist, denn die ~Millon~sche Reaktion geben alle Benzolderivate, bei denen ein Wasserstoffatom durch eine Hydroxylgruppe vertreten ist. Ein tieferer Einblick in den Bau des Eiweißmoleküls wurde aber erst gewonnen durch die genauere Erforschung der Spaltungsprodukte des Eiweiß. Obwohl manche dieser Spaltungsprodukte bereits seit längerer Zeit bekannt sind, so haben doch erst die systematischen Untersuchungen von ~Kossel~, besonders aber von ~Emil Fischer~ und seinen Schülern den gewaltigen Fortschritt in der Eiweißchemie hervorgerufen, den wir in den letzten Jahren erlebt haben. Ja, den Arbeiten von ~Emil Fischer~ verdanken wir auch bereits die ersten wichtigen Schritte in der künstlichen Synthese von Körpern der Eiweißgruppe.

Sowohl bei der Spaltung der Eiweißkörper mit Säuren oder Alkalien in der Siedehitze als auch bei der Spaltung, wie sie unter dem Einfluß der Verdauungsenzyme sich vollzieht, entstehen aus dem Eiweißmolekül eine ganze Anzahl von Aminosäuren, d. h. von Säuren der Fettsäurereihe, in denen ein Wasserstoffatom durch die Aminogruppe NH₂ ersetzt ist. So erhält man z. B. als Produkte der Eiweißspaltung: Glykokoll oder Glyzin, d. i. Aminoessigsäure, Alanin, d. i. Aminopropionsäure, ferner Abkömmlinge des Alanins wie Serin, d. i. Aminooxypropionsäure und besonders aromatische Abkömmlinge des Alanins wie Phenylalanin, Tyrosin (Paraoxyphenylaminopropionsäure) und Tryptophan (Indolaminopropionsäure), sodann Asparaginsäure, d. i. Aminobernsteinsäure, Valin, d. i. Aminovaleriansäure, Leucin, d. i. Aminocapronsäure, und schließlich basische Stoffe wie Lysin, d. i. Diaminocapronsäure, Histidin, d. i. Imidazolalanin, Arginin, d. i. Guanidinaminovaleriansäure und viele andere, zum Teil noch nicht näher ermittelte Stoffe. Man muß daher das Eiweißmolekül auffassen als ein sehr komplexes Molekül, dessen hauptsächlichste Atomgruppen von verschiedenartigen Aminosäuren gebildet werden. Manche von diesen Aminosäuren enthalten zugleich aromatische Gruppen und in gewissen Eiweißkörpern finden sich auch Aminosäuren mit Kohlehydratgruppen vereinigt. Durch die Mannigfaltigkeit der Aminosäuren, durch die vielen Substitutionsmöglichkeiten, welche die Aminosäuren anderen Gruppen bieten und durch die große Zahl der in einem Eiweißmolekül enthaltenen Aminosäuren wird die ganze große Fülle der verschiedenartigen Eiweißkörper, welche die Organismenwelt zusammensetzen und wird auch zugleich die riesige Größe des Eiweißmoleküls verständlich. Hier ist durch Variation der Zahl, der Art und der Substitution von Aminosäuren im Molekül die Möglichkeit für eine ganz unabsehbare Mannigfaltigkeit von Stoffen der Eiweißgruppe gegeben und es wird noch lange dauern, bis wir auch nur die bekanntesten und verbreitetsten unter den Körpern der großen Eiweißgruppe bis in ihre sämtlichen spezifischen Konstituenten hinein analysiert haben werden. Das schließt nicht aus, daß ~Emil Fischer~[66] schon jetzt mit großem Erfolg versucht hat, Stoffe, die den natürlich vorkommenden Eiweißkörpern ähnlich sind, synthetisch durch Aneinanderkoppelung von Aminosäuren aufzubauen. Auf diese Weise gelangte ~Emil Fischer~ zu einer Gruppe von Stoffen, die er als „+Peptide+“ bezeichnete.

Eine sehr häufige Verkoppelungsweise von zwei Molekülen in der organischen Chemie besteht darin, daß das eine Molekül eine OH-Gruppe, das andere ein H-Atom abspaltet, so daß die in jedem Molekül dadurch frei werdende Valenz sich gegenseitig absättigen kann, während als Nebenprodukt H₂O entsteht. Auf diese Weise können z. B. zwei Glykokoll-Moleküle miteinander verkoppelt werden, so daß unter Wasseraustritt ein Körper entsteht, der als Glyzylglyzin bezeichnet worden ist:

H₂N·CH₂·COOH + H₂N·CH₂·COOH = Glykokoll Glykokoll (Amidoessigsäure) (Amidoessigsäure)

H₂N·CH₂·CO-HN·CH₂·COOH + H₂O Glyzylglyzin Wasser

In diesem Falle sind zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure, der Aminoessigsäure, miteinander zu einem Molekül verkoppelt. Es ist ein „+Dipeptid+“ entstanden, das wir gewissermaßen als den ersten Schritt auf dem Wege zur Eiweißsynthese betrachten können. Indessen können nun auch verschiedenartige Aminosäuren nach demselben Prinzip zu Dipeptiden vereinigt werden, z. B. Glykokoll (Aminoessigsäure) mit Alanin (Aminopropionsäure) zu Glyzylalanin:

H₂N·CH₂·COOH + H₂N·CH·CH₃·COOH = Glykokoll Alanin

H₂N·CH₂·CO-HN·CH·CH₃·COOH + H₂O Glyzylalanin Wasser

Aber noch mehr. Es ist ~Emil Fischer~ nicht bloß gelungen, zwei, sondern eine ganze Anzahl, neuerdings bis zu 14 Aminosäure-Moleküle miteinander zu verkoppeln und so synthetisch verschiedenartige „+Polypeptide+“ aufzubauen, von denen einzelne bereits eine erstaunliche Aehnlichkeit mit Eiweißkörpern besitzen und eine Reihe der charakteristischen Eiweißreaktionen liefern, wenn sie auch in ihrer Gliederzahl und Zusammensetzung noch nicht den natürlich vorkommenden Eiweißkörpern gleichen. Es ist aber nicht unwahrscheinlich, daß die letzten Spaltungsprodukte der Eiweißkörper, die noch Eiweißnatur haben, also die bei der Eiweißverdauung entstehenden Peptone, chemisch solche einfacheren Polypeptide sind. Wie dem aber auch sei, nachdem ~Emil Fischer~ einmal den Weg gezeigt hat, auf dem wir in die Erkenntnis der Eiweißgruppe gelangen können, ist die Aufklärung dieser wichtigsten Gruppe von Bausteinen der lebendigen Substanz nur eine Frage der Zeit.

Eine natürliche +Einteilung der Eiweißkörper+ würde als Einteilungsprinzip die Art der Atomgruppen (Aminosäuren, Benzolringe, Kohlehydratgruppen etc.) benutzen, die in den verschiedenen Eiweißkörpern enthalten sind. Eine solche Einteilungsweise wäre die allein wünschenswerte, aber wir sind augenblicklich noch nicht in der Lage, sie durchzuführen, weil von den meisten Eiweißkörpern die Zusammensetzung aus diesen oder jenen Gruppen noch nicht bekannt ist. Infolgedessen müssen wir uns vorläufig noch mit äußerlichen Einteilungsprinzipien begnügen und jede Einteilung der Eiweißkörper bleibt daher bis zu einem gewissen Grade willkürlich. Die verschiedenen Autoren haben deshalb auch im einzelnen sehr voneinander abweichende Einteilungen gegeben. Augenblicklich ist die Verwirrung besonders groß geworden, weil einerseits heute schon das natürliche Einteilungsprinzip sich zu entwickeln beginnt und andererseits doch noch die alten äußerlichen Einteilungsprinzipien unentbehrlich sind, so daß viele Stoffe, die früher auf Grund äußerlicher Eigenschaften wie der Fällbarkeit, Aussalzbarkeit, Diffusionsfähigkeit, Koagulierbarkeit etc. in eine gemeinsame Gruppe gebracht worden waren und einen gemeinsamen Namen erhalten hatten, jetzt weit voneinander getrennt werden müssen, weil sie eine total verschiedene Zusammensetzung erkennen lassen.

Als die einfachste Gruppe der Eiweißkörper können gewissermaßen die von ~Emil Fischer~ künstlich durch Aneinanderfügen von Aminosäuren hergestellten _Peptide_ angesehen werden. Unter den Polypeptiden befinden sich manche, die bereits die Biuretreaktion geben und andere Eigenschaften mit den eigentlichen Eiweißkörpern gemeinschaftlich haben.

An die Polypeptide schließen sich die _hydrolytischen Spaltungsprodukte der natürlich vorkommenden Eiweißkörper_, die Albumosen und Peptone an, die sich einerseits durch Diffusibilität, schwere Fällbarkeit etc. von den nativen Eiweißkörpern unterscheiden, die sich aber andererseits durch eine Reihe von typischen Eiweißreaktionen, wie Biuretprobe, ~Millon~sche Reaktion etc. doch als echte Eiweißkörper zu erkennen geben.

Die _nativen Eiweißkörper_, d. h. die natürlich vorkommenden einfachen Körper der Eiweißgruppe werden sich in nächster Zeit bald auf Grund ihrer Spaltungsprodukte in ein natürliches System einordnen lassen. Bisher pflegte man zwei große Gruppen voneinander zu unterscheiden nach dem Verhalten ihrer Löslichkeit in Wasser, die +Albumine+ und +Globuline+. Die +Albumine+ sind in reinem Wasser ohne weiteres löslich. Zu ihnen gehört z. B. das Laktalbumin, das in geringer Menge in der Milch vorkommt, ferner das Serumalbumin, ein Albuminkörper, der in der Blutflüssigkeit enthalten ist, das Muskelalbumin, der in Wasser lösliche Eiweißkörper der Muskelzellen, das Pflanzenalbumin, das im Zellsaft der Pflanzenzellen gelöst ist, und manche andere. Das Eiereiweiß, das früher auch zu den nativen Eiweißkörpern gerechnet wurde, ist eine kompliziertere Eiweißverbindung. Die +Globuline+ sind nur in Wasser löslich, wenn dasselbe neutrale Salze, aber nicht bis zur Sättigung, enthält. Sättigt man dagegen eine Globulinlösung mit Salzen, so fällt das Globulin in Flocken aus, eine Behandlungsweise, die als „Aussalzen“ bezeichnet wird, und ebenso fällt das Globulin aus, wenn man die Lösung durch Diffusion im Dialysator von den Salzen ganz befreit. Zu den Globulinen gehört z. B. das Serumglobulin, das ebenfalls in der Blutflüssigkeit gelöst ist, ferner das Fibrinogen, der dritte Eiweißkörper des Blutes, der beim Stehenlassen des Blutes außerhalb der Blutgefäße schon von selbst zu Fibrinflocken und -fasern gerinnt, dann das Myosin, der Globulinkörper der Muskeln, der ebenso beim Stehenbleiben von selbst koaguliert, ein Vorgang, der z. B. im absterbenden Muskel bei der Totenstarre eintritt, und schließlich das Pflanzenglobulin, das dem Inhalt der Getreidekörner seine klebrige Beschaffenheit verleiht und daher auch als „Kleber“ bezeichnet worden ist.